รายชื่อเมืองที่จะจมอยู่ใต้น้ำ พ.ศ.2563

เรา ยกตัวอย่างเมืองที่จะจมอยู่ใต้น้ำ ประมาณ พ.ศ.2563 คาดเดาจากมหาวิทยาลัยฮาร์วาร์ฟ สหรัฐอเมริกาน้ำแข็งขั้วโลกละลาย ทำให้ระดับน้ำทะเลสูงขึ้น เมืองที่อยู่ริมชายฝัง,เกาะ,เมืองที่มีแม่น้ำไหลผ่าน อาจจมน้ำได้เริ่มที่

อเมริกาเหนือ

1.นิวยอร์ค สหรัฐอเมริกา ประชากรประมาณ 24,857,000 คน

2.ฟิลาเดนเฟีย สหรัฐอเมริกา ประชากรประมาณ 7,452,300 คน

3.ลอส แอนเจลิส สหรัฐอเมริกา ประชากรประมาณ 16,927,620 คน

4.โทรอนโต แคนาดา ประชากรประมาณ 9,258,400 คน

5.ออสตาวา แคนาดา ประชากรประมาณ 12,638,450 คน

6.ฮาวานา คิวบา ประชากรประมาณ 7,524,000 คนอเมริกาใต้

7.การากัส เวเนซุเอรา ประชากรประมาณ 12,856,000 คน

8.บัวโนสใฮเรส อาร์เจนตนา ประชากรประมาณ 5,492,000 คน

9.โบโกตา โคลอมเบีย ประชากรประมาณ 14,584,900 คน

10.เซาเปาลู บราซิล ประชากรประมาณ 8,243,000 คน

11.ซาติเอโก ชิลี ประชากรประมาณ 11,859,200 คน

ยุโรป

12.ลอนดอน อังกฤษ ประชากรประมาณ 18,672,000 คน

13.เฮงซิงกิ ฟินแลนด์ ประชากรประมาณ 7,473,600 คน

14.ปารีส ฝรั่งเศส ประชากรประมาณ 17,253,000 คน

15.สตอสโฮร์ม สวีเดน ประกรประมาณ 12,854,000 คน

16.อัมสเตอร์ดัม เนเธอร์แลนด์ ประชากรประมาณ 8,967,000 คน

17.ดับลินไอร์แลนด์ 4,982,400 คน

เอเชีย

18.โตเกียว ญี่ปุ่น ประชากรประมาณ 34,749,000 คน

19.นางาซากิ ญี่ปุ่น ประชากรประมาณ 21,746,450 คน

20.โซล เกาหลีใต้ ประชากรประมาณ 9,255,000 คน

21.ไทเป ใต้หวัน ประชากรประมาณ 18,792,000 คน

22.เซี่ยงไฮ้ จีน ประชากรประมาณ 16,482,900 คน

23.ฮ่องกง จีน ประชากรประมาณ 17,784,000 คน

24.ฮานอย เวียดนาม ประชากรประมาณ 15,644,200 คน

25.กรุงเทพมหานคร ไทย ประชากรประมาณ 11,584,700 คน

26.สิงคโปร์ซิตี้ สิงคโปร์ ประชากรประมาณ 3,257,000 คน

27,ย่างกุ้ง พม่า ประชากรประมาณ 4,922,000 คน

ออสเตรเลีย

28.ซิดนี่ย์ ออสเตรเลีย ประชากรประมาณ 18,351,400 คน

29.วิกตรอเรีย ออสเตรเลีย 8,445,000 คน

30.เวงลิงตัน นิวซีแลนด์ ประชากรประมาณ 4,799,520คน

"เป็นไง รายชื่อที่จะจมน้ำมีบ้านเราด้วย พยายามทำบุญไว้เยอะๆน๊ะ เผื่อพระเจ้าจะช่วยเรา "

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Visakhapuja Day

Recognized as most important memorial day in Buddhism, The Visakhapuja Day reminds Buddhists the important of Lord Buddha's teachings, both spiritually and socially. The day marks the same day - the full moon night of the sixth lunar month - when Lord Buddha was born into this world, attained enlightenment 35 years later, and passed away when he was 80.
Visakhapuja Day is recognized by the UNESCO on December 13, 1999 as "World Heritage Day".
VISAKHA BUCHA (Vesak) means the worship of the Buddha on the full moon day of the sixth lunar month. It usually falls in May. In the case of a year with an extra eighth lunar month--Adhikamasa (there are 13 full moons in that year)-- the Visakhapuja Day falls on the full moon day of the seventh lunar month.

BIRTH-ENLIGHTENMENT-PASSING AWAY

The Vesak full moon day(The full moon day of Sixth lunar month)

Visakhapuja Day is one of the most important days in Buddhism because of three important incidents in the life of The Buddha, i.e. the birth, the enlightenment and the passing away, miraculously fall on the same month and date, the Vesak full moon day. So each year, Buddhists throughout the world gather together to perform the worship to recollect the wisdom, purity and compassion of the Buddha.

ACTIVITIES TO BE OBSERVED ON THE VISAKHAPUJA DAY

TUM BOON

: Making merit by going to temples for special observances, making merit, listening to Dhamma preaching, giving some donations and join in the other Buddhist activities.

RUB SIL

: Keeping the Five Precepts, including abstinence from alcoholic drinks and all kinds of immoral acts.

TUK BARD

: Offering food to the monks and novices (in the alm bowl).

Practice of renuciation

: Observe the Eight Precepts, practice of meditation and mental discipline, stay in the temple, wearing white robes, for a number of days.

VIEN TIEN

: Attending the Candle Light Procession around the Uposatha Hall, in the evening of the Vesak full moon day.

Collagène

Le collagène est une glycoprotéine fibreuse dont le rôle peut être comparé à une armature. C’est la protéine la plus abondante de l’organisme. Il est secrété par les cellules des tissus conjonctifs.Contrairement à l’élastine présente aussi dans les tissus conjonctifs, le collagène est inextensible et résiste bien à la traction. Il est constitué de différents types selon leur localisation. Il est notamment indispensable aux processus de cicatrisation. Après certaines transformations, on peut en faire de la colle.

Une protéine structurale

Les biochimistes connaissent aujourd’hui plus de 100 000 protéines. Ces molécules interviennent dans de nombreux processus. Certaines sont au cœur de l’immunologie. D’autres ont une activité enzymatique indispensable au bon fonctionnement de la machinerie cellulaire. D’autres encore forment les récepteurs membranaires par lesquels les cellules interagissent avec le milieu environnant. Quelques-unes, enfin, participent à la structuration des organismes. C’est le cas du collagène, une protéine essentielle des tissus conjonctifs des Animaux.

Une molécule très abondante

Les protéines se séparent en deux catégories. Les protéines fonctionnelles interviennent dans des processus biochimiques (enzymologie, immunologie, récepteurs membranaires, etc.). Les protéines structurales façonnent les organismes en contribuant à leur structure. Parmi celles-ci, le collagène est particulièrement représentatif. Cette protéine fibreuse est de loin la plus abondante chez tous les Mammifères : elle représente un quart de leur protéines, soit environs 5% de leur poids.

Il existe différents types de collagène

Le collagène est une protéine composée de trois chaînes polypeptidiques associées. Ces trois chaînes pouvant se combiner de différentes manières, on devrait en toute rigueur parler des collagènes, et non du collagène. Chaque type de collagène possède une structure propre et se retrouve dans des organes particuliers. Par exemple, le collagène de type I intervient dans la formation de la peau, des tendons, des os et de la cornée, tandis que le type III se retrouve au niveau du système cardiovasculaire.

Une colle naturelle

Lorsque le collagène est partiellement hydrolysé, les trois brins de tropocollagène se dissocient. Ils forment ainsi la gélatine, un produit largement utilisé dans l’agroalimentaire. La gélatine a aussi été utilisée dans l’industie pharmaceutique, en cosmétique et en photographie. Le collagène et la gélatine sont considérés comme des protéines de piètre qualité nutritionnelle car ils ne possèdent pas tous les acides aminés en proportions adéquates.
Le terme collagène signifie "producteur de colle" (le nom vient en effet d’un mot grec, kolla signifiant colle). Les propriétés du collagène ont été utilisées par les Egyptiens il y a 4000 ans. Les Amérindiens l’utilisaient il y a 1500 ans. La plus ancienne colle connue est faite à partir de collagène, et date de 8000 ans. Actuellement on l'utilise dans: les produits de beautés ou comme additif dans les poulets.

Le tropocollagène

Le tropocollagène est l'unité fondamentale du collagène, et correspond à une molécule asymétrique de 280nm de long et de 1,5nm de diamètre. Il s'agit d'une glycoprotéine formée par l'enroulement en hélice de 3 chaînes polypeptidiques α, porteuses de glucide (glucose, galactose). Les acides aminées sont constitués pour un tiers de glycine, pour un tiers de proline, d'hydroxylysine et de 4-hydroxyproline. Il existe plusieurs types moléculaires de chaînes α. Ces chaînes sont constituées par des séquences répétitives de trois acides aminés, dont le premier, la glycine est répété tout au long de la molécule. Les glucides sont fixés sur l'hydroxylysine. L'enroulement des 3 chaînes α, aboutit à la constitution de la molécule de tropocollagène, dont la cohésion est assurée par des liaisons hydrogènes entre la glycine et l'hydroxyproline.

Des acides aminés particuliers

L’analyse de la composition d’une molécule de tropocollagène révèle de nombreuses singularités. Les biochimistes ont montré que le tiers des résidus sont des résidus de glycine, ce qui est caractéristique des protéines de structure. Autre fait singulier, plus de 10% des résidus sont des prolines. Enfin, on observe la présence de deux acides aminés peu courants, la 4-hydroxyproline (Hyp) et la 5-hydroxylysine (Hyl).

Une séquence particulière

Les biochimistes ont également constaté que l’ordre d’enchaînement des acides aminés qui composent le tropocollagène présente aussi des anomalies. En d’autres termes, la séquence d’acides aminés ne correspond pas à ce que l’on rencontre habituellement. On observe en effet que les glycines se retrouvent régulièrement tous les trois résidus. La structure de la séquence des acides aminés du collagène est donc (Gly – Xn – Yn)n. De plus, la séquence comporte assez souvent des triplets Gly – Pro – Hyp. Toutes ces propriétés sont singulières dans la mesure où elles ne se retrouvent pas chez la plupart des protéines.

Hydroxylation

Les deux acides aminés hydroxylés que sont l’hydroxyproline (Hyp) et l’hydroxylysine (Hyl) soulèvent tout naturellement une question : l’hydroxylation intervient-elle avant ou après la synthèse peptidique ? Pour y répondre, les biochimistes ont recherché un aminoacyl-ARNt codant l’un ou l’autre de ces acides aminés. N’en ayant pas trouvé, ils ont conclu que l’hydroxylation de certains résidus de proline et de lysine est un processus post-traductionnel. En fait, deux enzymes catalysent cette réaction. Ce sont respectivement la prolylhydroxylase et la lysylhydroxylase. Toutes deux ne peuvent agir qu’en présence d’ascorbate (ou vitamine C), celui-ci empêchant le fer ferreux (Fe2+) contenu dans leur centre actif d’être inactivé sous forme de fer ferrique (Fe3+). Une carence sévère en ascorbate est à l’origine du scorbut, une maladie due à un défaut de fabrication du collagène, lequel se traduit par une fragilisation des tissus. Les marins, lors des grands voyages, étaient souvent victimes du scorbut, faute de pouvoir consommer des fruits et des légumes.
Les résidus de proline susceptibles d’être hydroxylés sont nécessairement situés à gauche d’un résidu de glycine. Les autres résidus ne peuvent être hydroxylés. Il en va de même pour les résidus de lysine.
(extrémité aminoterminale) NH3+ – … – Pro – Gly – … – COO– (extrémité carboxyterminale)
(extrémité aminoterminale) NH3+ – … – Lys – Gly – … – COO– (extrémité carboxyterminale)
Très rarement, certains résidus de proline sont hydroxylés au niveau du carbone 3 et non du carbone 4. L’enzyme responsable de cette hydroxylation n’est pas la prolylhydroxylase, et l’hydroxylation ne respecte pas les règles que nous venons de définir.

Glycosylation

En étudiant la structure du tropocollagène, les biochimistes ont également montré que certains résidus d’hydroxylysine possédaient des résidus sucrés (2-glucosyl-galactose). Le fait que le collagène soit lié de façon covalente à de courts glucides en fait une glycoprotéine (par opposition aux protéoglycanes, glucides liés à de petits peptides).La formation d’une liaison covalente entre le galactose et le groupement hydroxyle d’un résidu hydroxylysine est catalysée par la galactosyl transférase ; celle du glucose fait appel à la glucosyl transférase.

Un cylindre hélicoïdal

La conformation spatiale du tropocollagène est celle d’un cylindre hélicoïdal à trois bandes de 300 nm de long et de 1,5 nm de diamètre. Cette protéine ne présente donc pas la forme globulaire classique des protéines fonctionnelles. C’est une tige longue et fine. Chaque bande du cylindre est une chaîne polypeptidique elle-même repliée en hélice ; l’ensemble des trois chaînes forme une tresse particulièrement résistante. En effet, il faut une charge de 10 kg pour casser une fibre de collagène d’un diamètre d’un millimètre.

Structure en hélice gauche

Nous avons dit que chaque chaîne polypeptidique est repliée en hélice. Cette structure secondaire est sans rapport avec l’hélice alpha. Il s’agit d’un autre type de structure secondaire. Il s’agit ici d’une hélice dont l’enroulement résulte de la répulsion des cycles pyrrolidones des nombreux résidus de proline. Les cycles pyrrolidones se repoussent mutuellement en raison de leur fort encombrement stérique. L’hélice obtenue est moins tassée que l’hélice alpha (0,15 nm par résidu) puisque l’on a pu mesurer une distance de 0,29 nm par résidu. Enfin, contrairement aux hélices alpha, on n’observe pas de ponts hydrogène intracaténaires. On trouve néanmoins des ponts hydrogène intercaténaires. Les ponts hydrogène mettent en jeu les résidus de glycine (donneurs de protons) et les groupements carboxyle (accepteurs de protons). Lorsque les chaînes se croisent, il est nécessaire de réduire l’encombrement stérique. Ceci est rendu possible par la présence de résidus de glycine, l’acide aminé le moins encombré. Les autres chaînes latérales sont rejetées à l’extérieur de la structure en triple hélice.

Des interactions coopératives

Lorsque l’on chauffe une solution de tropocollagène, on observe un effondrement brusque de la structure en hélice à une température donnée, notée Tm (température de fusion ou melting temperature dans la terminologie anglo-saxone). Cette expérience montre que les ponts hydrogène assurent le maintien de la structure en triple hélice. Ces interactions faibles (c’est-à-dire non covalentes) sont suffisamment nombreuses pour modifier sensiblement le comportement de la molécule. On ne doit pas s’en étonner : la fibroïne, protéine structurale de la soie fabriquée par les araignées, doit son élasticité et sa résistance à l’existence de très nombreux ponts hydrogène qui constituent des interactions coopératives. De la même façon, les propriétés singulières de l’eau, en particulier son point d’ébullition "anormalement" élevé, sont la conséquence directe de l’existence de nombreux ponts hydrogène. La mesure de la température de fusion Tm est rendue possible par le fait qu’elle marque un changement de viscosité de la solution et une modification de la dispersion optique rotatoire (DOR).

Le procollagène

Le collagène n’a pas sa place dans les cellules elle-mêmes ; c’est pourquoi sa synthèse s’effectue à partir d’un précurseur présent dans les cellules, le procollagène. Celui-ci est constitué de brins beaucoup plus longs, rallongés par des structures polypeptidiques supplémentaires, de 15 kDa du côté aminoterminal et de 30 kDa du côté carboxyterminal. Ces structures sont banales et portent le nom de propeptides. A l’extrémité carboxy-terminale existent des ponts disulfure intercaténaires à rôle stabilisateur. Les ponts sont intracaténaires à l’extrémité aminoterminale.

Le procollagène est un assemblage de 3 protéines de collagène alpha en une hélice droite, Les fibres de procollagène s'assemblent en une structure appellée fibrille de collagène. L'assemblage de plusieurs fibrilles de collagène forme la fibre de collagène. Les fibrilles présentent une alternance de phase sombre et claire dûe a l'espacement et au décalage des fibres de procollagène.

Les collagénases

La dégradation du collagène est difficile et nécessite des enzymes particulières, les collagénases (de la famille des métalloprotéinases matricielles). Par exemple, les collagénases d’origine bactérienne (par exemple Clostridium histoliticum, dont le nom d’espèce signifie "destructeur de tissus") sont capables de cliver chaque chaîne de collagène en plus de deux cents points (parmi lesquels X – Gly – Pro – Y). D’autres organismes tels que les amphibiens possèdent des collagénases très spécifiques, capables d’effectuer une seule coupure à un site défini.